بیوشیمی
نیره بهامین؛ بهزاد شارقی
مقالات آماده انتشار، پذیرفته شده، انتشار آنلاین از تاریخ 27 مهر 1393
چکیده
در این مطالعه، میانکنش غلظت های مختلف سولفات کادمیوم با آنزیم پراکسیداز (E.C 1.11.1.7) در دماهای مختلف (C° 50-25) مورد بررسی قرار گرفت. به این منظور مطالعات پایداری حرارتی، اسپکتروفتومتری، فلوریمتری و سینتیک آنزیمی برای به دست آوردن پارامترهای ترمودینامیکی ∆G°، ∆H°m، ∆S°m، Tm و نیز پارامترهای سینتیکی Vmax و Km انجام شد. نتایج نشان دادند که سولفات ...
بیشتر
در این مطالعه، میانکنش غلظت های مختلف سولفات کادمیوم با آنزیم پراکسیداز (E.C 1.11.1.7) در دماهای مختلف (C° 50-25) مورد بررسی قرار گرفت. به این منظور مطالعات پایداری حرارتی، اسپکتروفتومتری، فلوریمتری و سینتیک آنزیمی برای به دست آوردن پارامترهای ترمودینامیکی ∆G°، ∆H°m، ∆S°m، Tm و نیز پارامترهای سینتیکی Vmax و Km انجام شد. نتایج نشان دادند که سولفات کادمیوم در غلظت های مختلف باعث مهار نارقابتی پراکسیداز می شود و افزایش دما این اثر مهاری را تشدید می کند. همچنین سولفات کادمیوم باعث کاهش پایداری حرارتی پراکسیداز شده و Tm آن را کاهش داد. در مطالعات اسپکتروفتومتری اثر سولفات کادمیوم بر ساختار آنزیم به گونه ای بود که جذب nm275 افزایش و دما نیز آن را افزایش داد، همچنین جذب nm404 (باند سورت) کاهش یافت و دما نیز آن را کاهش داد. در مجموع، سولفات کادمیوم در رفتاری وابسته به زمان و دز و تحت تاثیر دما در محیط اطراف گروه هم متصل شده و باعث کاهش پایداری حرارتی و مهار نارقابتی پراکسیداز می شود.
بهزاد شارقی؛ مریم کاظمی نافچی
دوره 6، شماره 4 ، خرداد 1397، ، صفحه 23-33
چکیده
چکیده پراکسیدازها (EC.1.11.1.7) گروهی از آنزیم‌های اکسید و ردوکتازها هستند که توسط تعدادی از میکروارگانیسم‌ها و گیاهان تولید میشوند و احیای پراکسیدها را کاتالیز می‌کنند. پراکسیدازها به‌طور وسیعی در بیوشیمی بالینی و آزمایشات ایمنی‌شناسی آنزیمی استفاده میشوند. ایزوآنزیمC پراکسیداز ترب کوهی (HRPC) یکی از متداول ترین پراکسیدازهای شناخته ...
بیشتر
چکیده پراکسیدازها (EC.1.11.1.7) گروهی از آنزیم‌های اکسید و ردوکتازها هستند که توسط تعدادی از میکروارگانیسم‌ها و گیاهان تولید میشوند و احیای پراکسیدها را کاتالیز می‌کنند. پراکسیدازها به‌طور وسیعی در بیوشیمی بالینی و آزمایشات ایمنی‌شناسی آنزیمی استفاده میشوند. ایزوآنزیمC پراکسیداز ترب کوهی (HRPC) یکی از متداول ترین پراکسیدازهای شناخته شده است ساختار این آنزیم به طور غالب دارای مارپیچ آلفا است. آنزیم پراکسیداز آنزیم مهم سم زدایی است که برای خلاص شدن سلول‌ها از پراکسید هیدروژن اضافی تحت شرایط نرمال و استرس، شامل آلودگی با سطوح سمی فلزات سنگین، به کار می‌روند، به‌هرحال استرس شدید ممکن است روی فعالیت سم‌زدایی خود آنزیم اثر بگذارد. مطالعات سینتیکی آنزیم پراکسیداز با استفاده از دستگاه اسپکتروفتومتر UV-Vis مجهز به سیستم کنترل الکترونیکی در دمای °C 35 و °C 45 و در 4 pH و در حضور اکسید آهن و اکسید مس انجام گرفت. بررسی پارامترهای سینتیکی نشان می‌دهند که اکسید آهن و اکسید مس باعث کاهش سرعت ماکسیمم (VMAX) و فعالیت آنزیم پراکسیداز میشوند. احتمال دارد با توجه به این که یون آهن و مس بار مثبت دارد، این مکان‌ها روی جایگاه‌های گلیکوزیله آنزیم یا در کنار آن‌ها قرار دارند و به‌واسطه بار منفی خود مکان ای مناسبی برای اتصال آهن و مس هستند. احتمالاً اتصال آهن و مس باعث تغییر بیشتر ساختار دوم شده و باعث میشود کسر پیچه‌های تصادفی بیشتر از مارپیچ های آلفا باشد.
بهزاد شارقی؛ مریم کاظمی نافچی
دوره 5، شماره 1 ، شهریور 1395، ، صفحه 1-8
چکیده
چکیده پراکسیدازها (EC.1.11.1.7) گروهی از آنزیم‌های اکسید و ردوکتازها هستند که توسط تعدادی از میکروارگانیسم‌ها و گیاهان تولید میشوند و احیای پراکسیدها را کاتالیز می‌کنند. پراکسیدازها به‌طور وسیعی در بیوشیمی بالینی و آزمایشات ایمنی‌شناسی آنزیمی استفاده میشوند. ایزوآنزیم C پراکسیداز ترب کوهی (HRPC) یکی از متداول‌ترین پراکسیدازهای ...
بیشتر
چکیده پراکسیدازها (EC.1.11.1.7) گروهی از آنزیم‌های اکسید و ردوکتازها هستند که توسط تعدادی از میکروارگانیسم‌ها و گیاهان تولید میشوند و احیای پراکسیدها را کاتالیز می‌کنند. پراکسیدازها به‌طور وسیعی در بیوشیمی بالینی و آزمایشات ایمنی‌شناسی آنزیمی استفاده میشوند. ایزوآنزیم C پراکسیداز ترب کوهی (HRPC) یکی از متداول‌ترین پراکسیدازهای شناخته شده است ساختار این آنزیم به‌طور غالب دارای مارپیچ آلفا است. مطالعات سینتیکی آنزیم پراکسیداز با استفاده از دستگاه اسپکتروفتومتر UV-Vis مجهز به سیستم کنترل الکترونیکی در دمای oC35 و oC45 و در 4 pH و در حضور اتانول و بوتاندیول انجام گرفت. بررسی پارامترهای سینتیکی نشان می‌دهند که حلال‌های آلی اتانول و بوتاندیول باعث افزایش سرعت ماکسیمم (VMAX) و فعالیت آنزیم پراکسیداز میشوند. حلال‌های آلی بر میان کنش‌های الکتروستاتیک پروتئین‌ها اثر می‌گذارند چرا که ثابت دی الکتریک آن‌ها با آب متفاوت است. به‌طور کلی کاهش خاصیت قطبی حلال و کاهش ثابت دی‌الکتریک سبب افزایش دافعه الکتروستاتیک شده و منجر به باز شدن پروتئین‌ها میشود. فعالیت آنزیم‌ها در چنین محیط‌های آلی باعث افزایش پایداری، فعالیت یا تسهیل واکنش‌هایی میشود که در محیط‌های آبی به سختی انجام میشود.
لیدا مومنی؛ صادق فرهادیان؛ بهزاد شارقی
دوره 4، شماره 4 ، خرداد 1395، ، صفحه 1-9
چکیده
چکیده جذب پروتئین درسطح غیرآلی، منجر به تغییرات ساختاری و عملکردی می‌گردد که وابسته به طبیعت پروتئین جذب شده و خصوصیات فیزیکوشیمیایی سطح غیرآلی دارد. لیزوزیم سفیده تخم مرغ (E.C 3.2.1.17) با وزن مولکولی 6/14 کیلودالتون، پروتئین کروی کوچکی متشکل از 129 اسید آمینه با چهار پیوند دی سولفید است. هدف از این تحقیق مطالعه اثر نانوذره اکسید روی بر پایداری ...
بیشتر
چکیده جذب پروتئین درسطح غیرآلی، منجر به تغییرات ساختاری و عملکردی می‌گردد که وابسته به طبیعت پروتئین جذب شده و خصوصیات فیزیکوشیمیایی سطح غیرآلی دارد. لیزوزیم سفیده تخم مرغ (E.C 3.2.1.17) با وزن مولکولی 6/14 کیلودالتون، پروتئین کروی کوچکی متشکل از 129 اسید آمینه با چهار پیوند دی سولفید است. هدف از این تحقیق مطالعه اثر نانوذره اکسید روی بر پایداری و ساختار آنزیم لیزوزیم سفیده تخم مرغ از طریق تکنیکهای پایداری حرارتی، اسپکتروسکوپی فلورسانس و سینتیک آنزیمی در حضور و غیاب نانوذره اکسید روی در بافر 7 pH بود. نتایج بهدست آمده نشان میدهد که با افزایش غلظت نانوذره اکسید روی فعالیت آنزیمی و پایداری حرارتی لیزوزیم کاهش یافت. مطالعات اسپکتروسکوپی فلورسانس نشان داد که نانوذره اکسید روی توانسته شدت نشر لیزوزیم را کاهش دهد. مطالعات واکنش بین نانو ذره اکسید روی و لیزوزیم نشان میدهد که نه تنها آب و ملکولهای حلال میتوانند بر روی ساختار سه بعدی لیزوزیم و به‌طور کلی پروتئین محلول اثر بگذارند، بلکه نقش مهم و حیاتی در جذب سطحی مواد نانو دارند.
بهزاد شارقی؛ کلثوم شهدادنژاد
دوره 3، شماره 1 ، شهریور 1393، ، صفحه 7-16
چکیده
آنزیم پپسین در مخاط معده مهرهداران سنتز میشود. پپسین از 327 رزیدو تشکیل شده است. وزن مولکولی آن KD34 میباشد. ساختار پپسین غالباً β-Sheet و رندوم کویل با α- هلیکس محدود است و دو دمین آن با یک صفحه بتا ششرشتهای به هم متصل میشوند. در این مطالعه از دستگاه اسپکتروفتومتر مدل فارماسیا 4000 با سیستم کنترل دما استفاده و پایداری ...
بیشتر
آنزیم پپسین در مخاط معده مهرهداران سنتز میشود. پپسین از 327 رزیدو تشکیل شده است. وزن مولکولی آن KD34 میباشد. ساختار پپسین غالباً β-Sheet و رندوم کویل با α- هلیکس محدود است و دو دمین آن با یک صفحه بتا ششرشتهای به هم متصل میشوند. در این مطالعه از دستگاه اسپکتروفتومتر مدل فارماسیا 4000 با سیستم کنترل دما استفاده و پایداری دمایی پپسین خوک در حضور غلظتهای مختلف (0 تا 50% حجمی- حجمی) حلاّلهای آلی بوتانول، اتانول، 4،1- بوتاندیول و گلیسرول در 2pH= بررسی شد. Tm پپسین به ترتیب در حضور حلاّلهای بوتانول، اتانول و 4/1-بوتاندیول کاهش یافت و در حضور گلیسرول افزایش یافت. همچنین اثر این حلاّلهای آلی بر روی فعالیت پپسین خوک بررسی شد. فعالیت پپسین به ترتیب در حضور محلولهای آبی بوتانول، اتانول و 4/1- بوتاندیول با افزایش غلظت حلاّلهای آلی کاهش یافت و در حضور گلیسرول با افزایش غلظت حلاّل آلی زیاد شد. تغییرات ایجاد شده در فعالیت کاتالیتیکی به وسیله حلاّلهای آلی محلول در آب بوتانول، اتانول و 4/1- بوتاندیول ممکن است مربوط به تغییرات ساختاری که به وسیله تغییرات پایداری دمایی نیز نشان داده شد و همچنین تغییر در جایگاه فعال پپسین باشد و گلیسرول نیز ساختار پپسین را پایدار کرد.
