فصلنامه علمی زیست شناسی جانوری تجربی

با همکاری مشترک دانشگاه پیام نور و انجمن فیزیولوژی و فارماکولوژی ایران

شماره جاری

بر اساس شماره‌های نشریه

بر اساس نویسندگان

بر اساس موضوعات

نمایه نویسندگان

نمایه کلیدواژه ها

درباره نشریه

اهداف و چشم انداز

اعضای هیات تحریریه

اصول اخلاقی انتشار مقاله

بانک ها و نمایه نامه ها

پیوندهای مفید

پرسش‌های متداول

فرایند پذیرش مقالات

اطلاعات آماری نشریه

اخبار و اعلانات

بررسی اثر جهش ‏H230M‏ ژن ‏CoxB‏ در ‏باکتری اسیدیتیوباسیلوس‎‌‎فرواکسیدانس با ‏استفاده از شبیه‎‌‎سازی دینامیک مولکولی

نوع مقاله : مقاله پژوهشی

نویسندگان

1 استادیار، گروه زیست‌شناسی، دانشگاه پیام نور، تهران، ایران

2 دانشیار، پژوهشکده مواد و سوخت هسته‌ای، پژوهشگاه علوم و فنون ‏هسته‌ای، سازمان انرژی اتمی، تهران، ایران

3 استادیار، گروه زیست‌شناسی، دانشکده علوم، دانشگاه زنجان، زنجان، ایران

4 استاد، گروه زیست‌شناسی، دانشگاه پیام نور، تهران، ایران

چکیده

در باکتری اسیدیتیوباسیلوس­فرواکسیدانس، پروتئین‌های موجود در مسیر زنجیره انتقال­الکترون از جمله پروتئین سیتوکروم C اکسیداز (CoxB)، پروتئین CoxB حاوی دو اتم مس (CuA, CuB) در ساختار خود می‌باشد.  CuAنقش مهمی در انتقال الکترون دارد. طبق مطالعات قبلی، تبدیل هیستیدین به متیونین در پروتئین مشابه، منجر به افزایش پایداری پروتئین و بهبود عملکرد آن می‌شود. همچنین، اتصال متیونین به CuB در ساختار پروتئین وحشی یکی دیگر از دلایل انتخاب جهش H230M در جایگاه CuA است. پروتئین وحشی و جهش­یافته در حضور غشاء دو­لایه POPC با استفاده از  gromacs نسخه 5.1.4 شبیه­سازی می‌شود. تغییرات ساختاری پروتئین جهش­یافته توسط RMSD، RMSF، SASA،Rg ، DSSP،density ،thickness ، PCA، ED، DCCM وFEL  بررسی شد. نتایج حاصل از تجزیه­و­تحلیل پروتئین‌های وحشی و جهش­یافته نشان می­دهد که باکتری پایداری خود را بعد از جهش حفظ می­کند. به نظر می‌رسد جهش منجر به افزایش میزان دریافت الکترون می­شود که نیاز به مطالعات بیشتر در این زمینه دارد. شبیه­سازی دینامیکی مولکولی و نتایج آنالیزها نشان می‌دهد که جهش به افزایش پایداری پروتئین کمک می­کند. بنابراین، این یافته رویکردهای جدیدی را از نظر خصوصیات ساختاری و احتمال انتقال­الکترون ارائه می­دهد.

کلیدواژه‌ها

مراجع
Aier, I.; Varadwaj, PK.; Raj, U. (2016). Structural insights into conformational stability of both wild-type and mutant EZH2 receptor. Scientific Reports. 6(34984): 34984-94.
Amdursky, N.; Sepunaru, L.; Raichlin, S.; Pecht, I.; Sheves, M.; Cahen, D. (2015).  Electron Transfer Proteins as Electronic Conductors: Significance of the Metal and Its Binding Site in the Blue Cu Protein. Azurin. Adv. Sci. 2(4): 1-11.
Barrett, ML.; Harvey, I.; Sundararajan, M. (2006). Atomic Resolution Crystal Structures, EXAFS, and Quantum Chemical Studies of Rusticyanin and Its Two Mutants Provide Insight into Its Unusual Properties. Biochemistry. 45(9): 2927-2939.
Berg, JM.; Tymoczko, JL.; Stryer, L. (2002). Biochemistry. 5th ed. WH Freeman and Company NewYork. P.894.
Chandra Patra, M.; Kumar Pradhan, S.; Narayan Rath, S.; Maharana, J. (2013). Structural analysis of respirasomes in electron transfer pathway of Acidithiobacillus ferrooxidans: a computer-aided molecular designing study. ISRN Biophysics. 295718(1): 1-14.
Farahmand, S.; Fatemi, F.; Haji Hosseini, R., (2019). Sequencing of the rus gene before and after the mutation with DES in the bacterial Acidithiobacillus ferrooxidans sp. FJ2. Nova Biologica Reperta; 6(1): 50-60.
Hernández VA.; Eriksson EK.; Edwards K. (2015). Ubiquinone-10 Alters Mechanical Properties and Increases Stability of Phospholipid Membranes. BBA. 1848(10): 2233-2243.
Imani, S., Cheng, J., Dehghan Shasaltaneh, M., Wei, C., Yang, L., Fu, S., et al. (2018). Genetic identification and molecular modeling characterization reveal a novel PROM1 mutation in Stargardt4-like macular dystrophy. Oncotarget. 9(1): 122-141.
Luthen, H.; Bottger, M. (1988). Hexachloroiridate IV as an Electron Acceptor for a Plasmalemma Redox System in Maize Roots. Plant Physiol. 86(4):1044-1047.
Pahari, B.; Chakraborty, S.; Sengupta, B.; Chaudhuri, S.; Martin, W.; Henley, J.; et al.;  (2013). Biophysical Characterization of Genistein in Its Natural Carrier Human Hemoglobin Using Spectroscopic and Computational Approaches.  FNS. 4(1): 83-92.
Rayapadi, GS.; Sudha, R.; Anand, A. (2016). Molecular Dynamics Studies on D835N Mutation in FLT3-Its Impact on FLT3 Protein Structure. J. Cell. Biochem. 117(6): 1439-1445.
Sahoo, BR.; Fujiwara, T. (2016). Membrane Mediated Antimicrobial and Antitumor Activity of Cathelicidin 6: Structural Insights from Molecular Dynamics Simulation on Multi-Microsecond Scale. PLoS One. 11(7): 1-26.
Song, AX.; Li, LZ.; Yu, T.; Chen, SM.; Huang, ZX. (2003). Role of tryptophan 121 in the soluble CuA domain of cytochrome c oxidase: structure and electron transfer studies. Protein Eng. 16(6): 435-41.
Wei, W.; Zhang, X.; Shen, F. (2016). Data set for phylogenetic tree and RAMPAGE Ramachandran plot analysis of SODs in Gossypium raimondii and G. arboretum. Elsivier. 9(1): 345-348.
فصلنامه علمی زیست شناسی جانوری تجربی
دوره 9، شماره 2 - شماره پیاپی 34
آبان 1399
صفحه 37-47
فایل ها
هم رسانی
ارجاع به این مقاله
آمار