دانشگاه پیام نور فصلنامه علمی زیست شناسی جانوری تجربی 2322-2387 6 4 2018 05 22 Kinetics studies of peroxidase enzyme in the presence of ferric oxide and copper oxide at difference temperatures مطالعات سینتیکی آنزیم پراکسیداز در حضور اکسید آهن و اکسید مس در دماهای مختلف 23 33 4725 FA بهزاد شارقی عضو هیئت علمی/ دانشگاه شهرکرد مریم کاظمی نافچی دانشجوی کارشناسی ارشد بیوشیمی، دانشگاه شهرکرد Journal Article 2018 06 17 <strong>Abstract</strong> <br />Peroxidases are a group of oxidoreductases that are produced by a number of microorganisms and plants, and catalyse the reduction of peroxides. Peroxidases are widely used in clinical biochemistry and enzyme immunoassay. Horseradish peroxidase isoenzyme C (HRPC) is one of the characterized peroxidases. The structure of the enzyme is largely alpha helical. Peroxidase enzyme is detox important enzyme that to work process for getting rid of the cells of additional hydrogen peroxide under normal and stress conditions, including contamination with toxic levels of heavy metals, however, severe stress possible influence upon the activity of detoxification enzyme. Kinetics studies of peroxidase enzyme were performed using a spectrophotometer UV-Vis fitted with electronic control system at 35 °C and 45 °C and pH4 and in the presence ferric oxide and copper oxide. Kinetic parameters show that ferric oxide and copper oxide becomes caused the decrease of maximum speed (V_MAX) and activity of the enzyme. Likely due to the ferri and copper ions have positively charged, these places are on or near the sites of glycosylation of enzyme and by their negatively charged are suitable binding sites for iron and copper. Likely binding of iron and copper are caused more changes of the secondary structure and makes random coil deduction more than alpha helix. <strong>چکیده</strong><br /> پراکسیدازها (EC.1.11.1.7) گروهی از آنزیم‌های اکسید و ردوکتازها هستند که توسط تعدادی از میکروارگانیسم‌ها و گیاهان تولید می‌شوند و احیای پراکسیدها را کاتالیز می‌کنند. پراکسیدازها به‌طور وسیعی در بیوشیمی بالینی و آزمایشات ایمنی‌شناسی آنزیمی استفاده می‌شوند. ایزوآنزیمC پراکسیداز ترب کوهی (HRPC) یکی از متداول ترین پراکسیدازهای شناخته شده است ساختار این آنزیم به طور غالب دارای مارپیچ آلفا است. آنزیم پراکسیداز آنزیم مهم سم زدایی است که برای خلاص شدن سلول‌ها از پراکسید هیدروژن اضافی تحت شرایط نرمال و استرس، شامل آلودگی با سطوح سمی فلزات سنگین، به کار می‌روند، به‌هرحال استرس شدید ممکن است روی فعالیت سم‌زدایی خود آنزیم اثر بگذارد. مطالعات سینتیکی آنزیم پراکسیداز با استفاده از دستگاه اسپکتروفتومتر UV-Vis مجهز به سیستم کنترل الکترونیکی در دمای °C 35 و °C 45 و در 4 pH و در حضور اکسید آهن و اکسید مس انجام گرفت. بررسی پارامترهای سینتیکی نشان می‌دهند که اکسید آهن و اکسید مس باعث کاهش سرعت ماکسیمم (V_MAX) و فعالیت آنزیم پراکسیداز می‌شوند. احتمال دارد با توجه به این که یون آهن و مس بار مثبت دارد، این مکان‌ها روی جایگاه‌های گلیکوزیله آنزیم یا در کنار آن‌ها قرار دارند و به‌واسطه بار منفی خود مکان ای مناسبی برای اتصال آهن و مس هستند. احتمالاً اتصال آهن و مس باعث تغییر بیشتر ساختار دوم شده و باعث می‌شود کسر پیچه‌های تصادفی بیشتر از مارپیچ های آلفا باشد. https://eab.journals.pnu.ac.ir/article_4725_3595c19f5cfd01f5abb1a3e70b5fef25.pdf