با همکاری مشترک دانشگاه پیام نور و انجمن فیزیولوژی و فارماکولوژی ایران

نوع مقاله : مقاله پژوهشی

نویسندگان

1 دانشجوی دکتری بیوشیمی، مرکز تحصیلات تکمیلی دانشگاه پیام نور اصفهان، اصفهان ، ایران

2 استاد، گروه بیوشیمی، مرکز تحصیلات تکمیلی دانشگاه پیام نور اصفهان، اصفهان، ایران

3 دانشیار، گروه زیست‌شناسی، مرکز تحصیلات تکمیلی دانشگاه پیام نور اصفهان، اصفهان، ایران

چکیده

 
چکیده
فشار خون بالا (Hypertension) خطر بیماری‌های قلبی عروقی را دو برابر می‌کند. علاوه بر داروهای شیمیایی، پپتیدهایی با منشأ بیولوژیک به‌دست آمده‌اند که خاصیت ضد فشار خون بالا دارند و پپتید Ile-Gln-Pro از جمله این پپتیدها است. اسپیرولینا (Spirulina) نوعی جلبک سبز-آبی از شاخه سیانوباکترها است که امروزه بیش‌تر به عنوان مکمل غذایی در صنعت داروسازی استفاده می‌شود. پپتید Ile-Gln-Pro از جلبک اسپیرولینا پلاتنسیس با استفاده از آنزیم آلکالاز و طی مراحل کروماتوگرافی ژل فیلتراسیون و RP-HPLC استخراج شده و تأثیر مهار کنندگی آن روی آنزیم ACE بررسی شد. آنزیم ACE توسط پپتید Ile-Gln-Pro به روش مهار غیر رقابتی با Ki=5.8 µM و IC50 = 0.65 µM مهار شد. با توجه به اطلاعات موجود از تری پپتیدهای مهارکننده ACE در BIOPEP database بررسی مقایسه‌ای در مورد محل قرار گیری اسیدهای آمینه در تری پپتیدهای مهارکننده ACE و تأثیر آن در قدرت مهارکنندگی تری پپتید انجام شد. بر اساس بررسی‌های آماری با نرم‌افزار SPSS بر روی 196 تری پپتید مهارکننده ACE، قرار گرفتن اسیدهای آمینه Lys، Gly، Thr و Pro در انتهای C و اسیدهای آمینه His، Ala و Met در انتهای N و همچنین اسیدهای آمینه Phe، Ala و His در وسط پپتید با مقدار EC50 و قدرت مهار کنندگی تری پپتید ارتباط دارند.
 

کلیدواژه‌ها

 
References
 
Anna, I.; Pioter, M.; Malgorzata, D.; (2014). Food-Originating ACE Inhibitors, Including Antihypertensive Peptides as Preventive Food Components in Blood Pressure Reduction. Comprehensive Riviews in Food Science and Food Safety; 13: 114-134
Aysun, Y.; Beraat, Ö.; (2016) . Bioactive Peptides Isolated from Microalgae Spirulina platensis and their Biofunctional Activities. Akademik Gıda ; 14(4) 412-417.
Blanca, H.; Ledesma, M.; Mar ContrerasIsidra, R.; (2011). Antihypertensive peptides: Production, bioavailability and incorporation into foods. Advances in Colloid and Interface Science;  165:  23-35
Cheung, H. S.; Wang, F. L.; Ondetti, M. A.; Sabo, E. F.; Cushman, D. W.; (1980). Binding of peptide substrates and inhibitors of angiotensin converting enzyme. J. Biol. Chem; 255: 401-407.
Chun, H.; Sasaki, M.; Fujiyama, Y.; Bamba, T.; (1996) Effect of peptide chain length on absorption and intact transport of hydrolyzed soybean peptide in rat intestinal everted sac. J. Clin. Biochem. Nutr; 21: 131-140.
Dan, L.; Longo, Anthony S.; Fauci, Dennis L.; Kasper, Stephen L. Hauser.; (2010). Harrison's Principles of Internal Medicine, 18e, McGraw Hill Professional, 2800.
Hayashi, O.; Katoh, T.; Okuwaki, Y.; (1994). Enhancement of antibody production in mice by dietary Spirulina platensis. J. Nutr. Sci. Vitaminol; 40: 431-441.
Hyoung Lee, D.; Ho Kim, J.; Sik Park, J.; Jun Choi, Y.; Soo Lee, J. (2004) Isolation and characterization of a novel angiotensin I-converting enzyme inhibitory peptide derived from the edible mushroom Tricholoma giganteum. Peptides; 25: 621-627.
Jun, Lu.; Di-Feng, Ren.; You-Lin, Xue.; Yoriko, Sawano.; Takuya, Miyakawa.; Masaru, Tanokura.; (2010). Isolation of an Antihypertensive Peptide from Alcalase Digest of Spirulina platensis. J. Agric. Food Chem; 58(12): 7166-7171
Maeno, M.; Yamamoto, N.; Takano, T.; (1996). Identification of an antihypertensive peptide from casein hydrolysate produced by a proteinase from Lactobacillus helveticus CP790. J. Dairy Sci.; 79: 1316-1321.
Otte, J.; Shalaby, M.A.S.; Zakora, M.; Nielsen, M.S.; (2007) Fractionation and identification of ACE-inhibitory peptides from a-lactalbumin and b-casein produced by thermolysin-catalysed hydrolysis. Int. Dairy J.; 17: 1460-1472.
Premkumar, K.; Abraham, S. K.; Santhiya, S. T.; Ramesh, A.; (2004) Protective effect of Spirulina fusiformis on chemical-induced genotoxicity in mice. Fitoterapia; 75: 24-31.
Robert, Henrikson.; (2009). Earth Food Spirulina, Sixth Printing, Revised EditionOnlinewww.spirulinasource.com
Suetsuna, K.; (1998) Isolation and characterization of angiotensin I Converting enzyme inhibitor dipeptides derived from Allium sativum L. (garlic). J. Nutr. Biochem; 9: 415-419.
Timmermans, P. B.; Benfield,P.; Chiu, A. T.; Herblin, W. F.; Wong, P. C.; Smith, R. D.; (1992) Angiotensin II receptors and functional correlates. Am. J. Hypertens; 5: S221-235.
Wu, J.; Ding, X.; (2002). Characterization of inhibition and stability of soy-protein-derivedangiotensinI-convertingenzymeinhibitorypeptides. Food Res. Int.; 35: 367-375.
Yajun Zheng.; Yan Li.; Youlin Zhang.; Xiaohui Ruan.; Runguang Zhang.; (2017). Purification, characterization , synthesis, invitro ACE inhibition and invivo antihypertensive activity of bioactive peptides derived from oil palm kernel glutelin-2 hydrolysates . Journal of Functional Foods.; 2848-58
Yu, Y.; Hu, J.; Miyaguchi, Y.; Bai, X;. Du, Y.; Lin, B.; (2006). Isolation and characterization of angiotensin I-converting enzyme inhibitory peptides derived from porcine hemoglobin. Peptides.; 27: 2950-2956.