با همکاری مشترک دانشگاه پیام نور و انجمن فیزیولوژی و فارماکولوژی ایران

نوع مقاله : مقاله پژوهشی

نویسندگان

1 کارشناسی ارشد رشته زیست‌شناسی سلولی و مولکولی، گروه زیست‌شناسی، دانشکده علوم، دانشگاه محقق اردبیلی، اردبیل

2 . کارشناس رشته کتابداری و اطلاع‌رسانی پزشکی دانشگاه علوم پزشکی شهید بهشتی، تهران

3 کارشناس شیمی کاربردی، دانشکده علوم، دانشگاه آزاد اسلامی اراک

چکیده

طیف‌سنجی جرمی یکی از تکنیک­های بسیار قوی برای شناسایی مواد است. این تکنیک با تعیین دقیق جرم مواد باعث شناسایی آنها می‌شود. روش­های یونیزاسیون نرم نقش کلیدی در ورود این تکنیک به عرصه زیست­شناسی مولکولی و ساختاری داشته است، از آن برای شناسایی مولکول‌های زیستی استفاده شد. هدف اصلی و کلی این تحقیق معرفی اسپکترومتری جرمی به عنوان یک ابزار تحقیقاتی مهم در زیست‌شناسی مولکولی و همچنین معرفی کاربردهای مختلف این تکنیک و نیز ارائه چند مثال کاربردی در این حوزه می‌باشد. روش مورد بررسی در این مقاله از نوع کتابخانه­ای، بوده و بر مبنای مقالات انجام شده در چند دهه گذشته صورت گرفته است. مقالات لاتین مرتبط با موضوع، مورد بررسی قرار گرفته به نتیجه‌گیری کلی از آنها پرداخته شده است. روش‌های طیف‌سنجی جرمی فرصت ویژه­ای را برای آنالیز اختصاصی مولکولی فراهم کرده­اند. این روش تحول بزرگی در شناسایی مولکول‌های زیستی به‌وجود آورده است. مولکول­هایی مانند پروتئین­ها، اسیدهای نوکلئیک، الیگوساکاریدها و لیپیدها که بیوپلی­مرهای اصلی موجودات زنده هستند، توسط این روش شناسایی و آنالیز شده­اند، به همین دلیل مطالعه فرایندهای مولکولی سلول با این روش امکان‌پذیر شده است. دقت و حساسیت بالای طیف‌سنجی جرمی باعث توسعه و پیشرفت رشته­های جدیدی مانند ژنومیکس، پروتئومیکس، لیپیدومیکس و متابولومیکس شده است. طیف‌سنجی جرمی در زیست­شناسی مولکولی کاربرد گسترده­ای پیدا کرده و تحقیقات درزمینه پرتئومیکس با کمک طیف‌سنجی جرمی انجام می­شود. این روش  با شناسایی پروتئین‌ها و پپتیدها و نیز تعیین کمپلکس­های مولکولی، نقش مؤثری در شناخت مکانیسم­های عملکردی و مولکولی سلول داشته است.
 

کلیدواژه‌ها

Bourdat, A.G.; Gasparutto, D.; Cadet, J.; (1999). Synthesis and enzymatic processing of oligodeoxynucleotides containing tandem base damage. Nucleic Acids Research; 27(4): 1015-1024.
Butenandt, J.; Burgdorf, L.T.; Carell, T.; (1999). Synthesis of DNA lesions and DNA-lesion-containing oligonucleotides for DNA-repair studies. Synthesis; (7): 1085-1105.
Carney, J.P.; Maser, R.S.; Olivares, H.; Davis, E.M.; Le Beau, M.; Yates, J.R.; et al.; (1998). The hMre11/hRad50 protein complex and Nijmegen breakage syndrome: linkage of double-strand break repair to the cellular DNA damage response. Cell; 93(3): 477-486.
Chait, B.T.; Cadene, M.; Olinares, P.D.; Rout, M.P.; Shi, Y.; (2016). Revealing Higher Order Protein Structure Using Mass Spectrometry. Journal of The American Society for Mass Spectrometry. Apr 14:1-4.
Chen, L.; Wang, N.; Sun, D.; Li, L.; (2014). Microwave-assisted acid hydrolysis of proteins combined with peptide fractionation and mass spectrometry analysis for characterizing protein terminal sequences. Journal of Proteomics; (100): 68-78.
Crain, P.F.; McCloskey, J.A.; (1998). Applications of mass spectrometry to the characterization of oligonucleotides and nucleic acids. Current Opinion in Biotechnology; 9(1): 25-34.
Debois, D.; Ongena, M.; Cawoy, H.; De Pauw, E.; (2016). In Situ Analysis of Bacterial Lipopeptide Antibiotics by Matrix-Assisted Laser Desorption/ Ionization Mass Spectrometry Imaging. Nonribosomal Peptide and Polyketide Biosynthesis: Methods and Protocols; 161-173.   
D'Ham, C.; Romieu, A.; Jaquinod, M.; Gasparutto, D.; Cadet, J.; (1999). Excision of 5, 6-dihydroxy-5, 6-dihydrothymine, 5, 6-dihydrothymine, and 5-hydroxycytosine from defined sequence oligonucleotides by Escherichia coli endonuclease III and Fpg proteins: kinetic and mechanistic aspects. Biochemistry; 38(11): 3335-3344.
Faini, M.; Stengel, F.; Aebersold, R.; (2016). The Evolving Contribution of Mass Spectrometry to Integrative Structural Biology. Journal of The American Society for Mass Spectrometry. Apr 7:1-9.
Fernández-Suárez, X.M.; Galperin, M.Y.; (2012). The 2013 Nucleic Acids Research Database Issue and the online molecular biology database collection. Nucleic Acids Research; gks1297.
Finehout, E.J.; Lee, K.H.; (2004). An introduction to mass spectrometry applications in biological research. Biochemistry and Molecular Biology Education; 32(2): 93.
Gao, X.; Tan, B.H.; Sugrue, R.J.; Tang, K.; (2013). MALDI mass spectrometry for nucleic acid analysis. In Applications of MALDI-TOF Spectroscopy. Springer Berlin Heidelberg; 55-77.           
Glish, G.L.; Vachet, R.W.; (2003). The basics of mass spectrometry in the twenty-first century. Nature Reviews Drug Discovery; 2(2): 140-150.
Grebe, S.K.G.; Singh, R.J.; (2011). LC-MS/MS in the Clinical laboratory-Where to from here?. The Clinical Biochemist Reviews; 32(1): 5.
Kelleher, N.L.; (2013). Status of Mass Spectrometry-Based Proteomics and Metabolomics in Basic and Translational Research. Biochemistry; 52(22): 3794-3796.
Lausted, C.; Lee, I.; Zhou, Y.; Qin, S.; Sung, J.; Price, N.D.; et al.; (2014). Systems approach to neurodegenerative disease biomarker discovery. Annual Review of Pharmacology and Toxicology; (54):457-481.
Lewis, J.K.; Krone, J.R.; Nelson, R.W.; (1998). Mass spectrometric methods for evaluating point mutations. Biotechniques; 24(1): 102-104.
Liesenfeld, D.B.; Habermann, N.; Owen, R.W.; Scalbert, A.; Ulrich, C.M.; (2013). Review of Mass Spectrometry-Based Metabolomics in Cancer Research. Cancer Epidemiology Biomarkers & Prevention; 22(12): 2182-2201.
Link, A.J.; Hays, L.G.; Carmack, E.B.; Yates, J.R.; (1997). Identifying the major proteome components of Haemophilus influenzae type-strain NCTC 8143. Electrophoresis; 18(8): 1314-1334.
Lubin, A.; Geerinckx, S.; Bajic, S.; Cabooter, D.; Augustijns, P.; Cuyckens, F.; et al.; (2016). Enhanced performance for the analysis of prostaglandins and thromboxanes by liquid chromatography-tandem mass spectrometry using a new atmospheric pressure ionization source. Journal of Chromatography A. Apr 1;1440:260-5.
Luo, Y.; Wang, L.; Wang, J.; (2013). Developing proteomics-based biomarkers for colorectal neoplasms for clinical practice: Opportunities and challenges. PROTEOMICS-Clinical Applications; 7: 30-41.
Michener, C.M.; Ardekani, A.M.; Petricoin, E.F.; Liotta, L.A.; Kohn, EC.; (2002). Genomics and proteomics: application of novel technology to early detection and prevention of cancer. Cancer Detection and Prevention; 26(4): 249-255.
Patterson, N.H.; Doonan, R.J.; Daskalopoulou, S.S.; Dufresne, M.; Lenglet, S.; Montecucco, F.; et al.; (2016). 3D imaging mass spectrometry of lipids in atherosclerotic plaques: Open‐source methods for reconstruction and analysis. Proteomics. Mar 1.
Posadas, E.M.; Simpkins, F.; Liotta, L.A.; MacDonald, C.; Kohn, E.C.; (2005). Proteomic analysis for the early detection and rational treatment of cancer-realistic hope?. Annals of Oncology; 16(1): 16-22.
Raftery, D.M.; Pan, Z.; Gu, H.; (2015). inventors; Purdue Research Foundation, assignee. Breast cancer biomarkers and identification methods using NMR and gas chromatography-mass spectrometry. United States patent US 8,980,637. Mar 17.
Sauer, S.; Kliem, M.; (2010). Mass spectrometry tools for the classification and identification of bacteria. Nature Reviews Microbiology; 8(1):74-82.
Schulenborg, T.; Schmidt, O.; Van Hall, A.; Meyer, H.E.; Hamacher, M.; Marcus, K.; (2006). Proteomics in neurodegeneration-disease driven approaches. Journal of Neural Transmission; 113(8): 1055-1073.
Sun, D.; Wang, N.; Li, L.; (2013). In-Gel Microwave-Assisted Acid Hydrolysis of Proteins Combined with Liquid Chromatography Tandem Mass Spectrometry for Mapping Protein Sequences. Analytical Chemistry; 86(1): 600-607.
Williams, R.S.; Dodson, G.E.; Limbo, O.; Yamada, Y.; Williams, J.S.; Guenther, G.; et al.; (2009). Nbs1 flexibly tethers Ctp1 and Mre11-Rad50 to coordinate DNA double-strand break processing and repair. Cell; 139(1): 87-99.
Wulfkuhle, J.D.; Liotta, L.A.; Petricoin, E.F.; (2003). Proteomic applications for the early detection of cancer. Nature Reviews Cancer; 3(4): 267-275.
Zamanian-Azodi, M.; Rezaei-Tavirani, M.; Mortazavian, A.; Vafaee, R.; Rezaei-Tavirani, M.; Zali, H.; et al.; (2013). Application of proteomics in cancer study. American Journal of Cancer Science; 2(2): 116-34.