بهزاد شارقی؛ کلثوم شهدادنژاد
دوره 3، شماره 1 ، شهریور 1393، ، صفحه 7-16
چکیده
آنزیم پپسین در مخاط معده مهرهداران سنتز میشود. پپسین از 327 رزیدو تشکیل شده است. وزن مولکولی آن KD34 میباشد. ساختار پپسین غالباً β-Sheet و رندوم کویل با α- هلیکس محدود است و دو دمین آن با یک صفحه بتا ششرشتهای به هم متصل میشوند. در این مطالعه از دستگاه اسپکتروفتومتر مدل فارماسیا 4000 با سیستم کنترل دما استفاده و پایداری ...
بیشتر
آنزیم پپسین در مخاط معده مهرهداران سنتز میشود. پپسین از 327 رزیدو تشکیل شده است. وزن مولکولی آن KD34 میباشد. ساختار پپسین غالباً β-Sheet و رندوم کویل با α- هلیکس محدود است و دو دمین آن با یک صفحه بتا ششرشتهای به هم متصل میشوند. در این مطالعه از دستگاه اسپکتروفتومتر مدل فارماسیا 4000 با سیستم کنترل دما استفاده و پایداری دمایی پپسین خوک در حضور غلظتهای مختلف (0 تا 50% حجمی- حجمی) حلاّلهای آلی بوتانول، اتانول، 4،1- بوتاندیول و گلیسرول در 2pH= بررسی شد. Tm پپسین به ترتیب در حضور حلاّلهای بوتانول، اتانول و 4/1-بوتاندیول کاهش یافت و در حضور گلیسرول افزایش یافت. همچنین اثر این حلاّلهای آلی بر روی فعالیت پپسین خوک بررسی شد. فعالیت پپسین به ترتیب در حضور محلولهای آبی بوتانول، اتانول و 4/1- بوتاندیول با افزایش غلظت حلاّلهای آلی کاهش یافت و در حضور گلیسرول با افزایش غلظت حلاّل آلی زیاد شد. تغییرات ایجاد شده در فعالیت کاتالیتیکی به وسیله حلاّلهای آلی محلول در آب بوتانول، اتانول و 4/1- بوتاندیول ممکن است مربوط به تغییرات ساختاری که به وسیله تغییرات پایداری دمایی نیز نشان داده شد و همچنین تغییر در جایگاه فعال پپسین باشد و گلیسرول نیز ساختار پپسین را پایدار کرد.
محبوبه کوهیان؛ بهزاد شارقی؛ فریده کوهیان
دوره 1، شماره 1 ، مرداد 1391، ، صفحه 24-30
چکیده
آنزیم پپسین(E.C.3.4.23.1) نوعی آسپارتیک پروتئیناز شیره معده است که در شرایط بسیار اسیدی عمل میکند. این آنزیم به طبقه هیدرولازها تعلق دارد و ساختمان منومر شامل دو لوب کروی بوده که از نظر اندازه و فولدینگ زنجیر پلی پپتیدی بسیار نزدیک هستند. این آنزیم واجد یک رشته پلی پپتیدی با وزن مولکولی 34644 دالتون و327 اسیدآمینه است. آنالیز ساختاری ...
بیشتر
آنزیم پپسین(E.C.3.4.23.1) نوعی آسپارتیک پروتئیناز شیره معده است که در شرایط بسیار اسیدی عمل میکند. این آنزیم به طبقه هیدرولازها تعلق دارد و ساختمان منومر شامل دو لوب کروی بوده که از نظر اندازه و فولدینگ زنجیر پلی پپتیدی بسیار نزدیک هستند. این آنزیم واجد یک رشته پلی پپتیدی با وزن مولکولی 34644 دالتون و327 اسیدآمینه است. آنالیز ساختاری آن نشان می دهد که2/1 درصد اسیدآمینه های آن بازی، 1/13درصد اسیدی، 5/46 درصد اسیدآمینه های قطبی و2/39درصد اسیدآمینه های هیدروفوبیک هستند.پایداری ساختاری این آنزیم با استفاده از تکنیکهای اسپکتروفتومتری در ناحیه ماوراء بنفش واسپکتروفلوریمتری درحضور تاثیر دگرگون کننده اوره بررسی شد. مطالعه فوق بااستفاده از بافر02/0 مولار سدیم فسفات با 2=pH و در دامنه دمایی 30 تا100درجه سانتیگراد انجام شد. نتایج به دست آمده نشان داد که: 1)پایداری قابل توجه آنزیم پپسین(Tmبالا نسبت به سایرهیدرولازها) 2) کاهش پایداری حرارتی آنزیم پپسین(Tm آنزیم) درحضور اوره و 2=pH 3)کاهش مقادیر پارامترهای ترمودینامیکی و درحضوراوره 4)افزایش شدت فلوئورسانس وماکزیمم طول موج نشر آنزیم پپسین در حضور اوره.